中共科学家另一篇非结构蛋白nsp14论文与中共病毒有无关联

撰稿:喜马拉雅的肉夹馍;审核:喜马拉雅的馍夹肉;校对:Maarago

据新华网2009年02月17日10:30发布的武汉大学科研人员发现SARS冠状病毒致命点

[参与攻关的科研人员陈宇解释,“非结构蛋白nsp14”为病毒遗传信息“乔装打扮”,让免疫系统识别不出,不知不觉中将大量病毒送入了要袭击的地方,并为病毒传递起到保护作用。此外,它还是将其基因变成病毒生病蛋白的核心,没有这组编码,再多基因也变不成病毒。郭德银教授则表示,可通过这个系统,找出某种对SARS病毒这一功能有害、但对人体无害的物质,进而研发成小分子药物。]

根据这条信息笔者扒出了郭德银的Functional screen reveals SARS coronavirus nonstructural protein nsp14 as a novel cap N7 methyltransferase(功能筛选显示SARS冠状病毒非结构蛋白nsp14为新型帽N7甲基转移酶)发表信息是: PNAS March 3, 2009 106 (9) 3484-3489; https://doi.org/10.1073/pnas.0808790106(2009年3月3日发表)。

另据生物通于2015年07月13日发布的饶子和院士、张荣光研究员发表重要病毒成果

[生物通报道:冠状病毒(CoV)是目前基因组最大的一种RNA病毒,能够感染人类引起多种急性和慢性疾病,其中最引人注目的就是SARS和最近困扰韩国的MERS。!冠状病毒的庞大基因组编码了结构蛋白、非结构蛋白和一些辅助蛋白。科学家们发现,冠状病毒的非结构蛋白14(nsp14)对于病毒的复制和转录很重要。该蛋白的N端具有核糖核酸外切酶(ExoN)结构域,该结构域的校读功能可以防止基因组出现致死性突变。而nsp14的C端结构域具有甲基转移酶活性(N7-MTase),负责对病毒mRNA进行加帽。不过,人们并不了解nsp14行使这些重要功能的分子基础。清华大学的饶子和(Zihe Rao)院士和中科院生物物理所的张荣光(Rongguang Zhang)研究员领导研究团队,首次揭示了nsp14–nsp10复合体的结构基础,并对其进行了功能分析。这一成果发表在七月九日的美国国家科学院院刊PNAS杂志上。(延伸阅读:饶子和院士发表埃博拉研究重要成果)] ,据此笔者找到下面这篇论文——

Structural basis and functional analysis of the SARS coronavirus nsp14–nsp10 complex(SARS冠状病毒nsp14–nsp10复合体的结构基础和功能分析)

作者:

Yuanyuan Ma 1

1Laboratory of Structural Biology, School of Life Sciences, Tsinghua University, Beijing 100084, China; 1清华大学生命科学学院结构生物学实验室,北京100084;

Lijie Wu 2

2National Center for Protein Science Shanghai, Shanghai Institutes of Biological Sciences, Chinese Academy of Sciences, Shanghai 200031, China;中国科学院上海生物科学研究所上海国家蛋白质科学中心,上海200031;

Neil Shaw 3

3National Laboratory of Biomacromolecules, Institute of Biophysics, Chinese Academy of Sciences, Beijing 100101, China; 中国科学院生物物理研究所生物大分子国家重点实验室,北京100101;

Yan Gao 1,

1Laboratory of Structural Biology, School of Life Sciences, Tsinghua University, Beijing 100084, China; 1清华大学生命科学学院结构生物学实验室,北京100084;

 Jin Wang 4

4State Key Laboratory of Biotherapy and Cancer Center, Sichuan University, Chengdu, Sichuan 610041, China; Collaborative Innovation Center for Biotherapy Chengdu, Sichuan 610041, China. 四川大学生物治疗与癌症中心国家重点实验室,四川成都610041; 生物疗法合作创新中心,四川成都610041。

Yuna Sun 3

National Laboratory of Biomacromolecules, Institute of Biophysics, Chinese Academy of Sciences, Beijing 100101, China; 中国科学院生物物理研究所生物大分子国家重点实验室,北京100101;

Zhiyong Lou 1

1Laboratory of Structural Biology, School of Life Sciences, Tsinghua University, Beijing 100084, China; 1清华大学生命科学学院结构生物学实验室,北京100084;

 Liming Yan 1

1Laboratory of Structural Biology, School of Life Sciences, Tsinghua University, Beijing 100084, China; 1清华大学生命科学学院结构生物学实验室,北京100084;

Rongguang Zhang 5(张荣光)

5National Center for Protein Science Shanghai, Shanghai Institutes of Biological Sciences, Chinese Academy of Sciences, Shanghai 200031, China; National Laboratory of Biomacromolecules, Institute of Biophysics, Chinese Academy of Sciences, Beijing 100101, China;中国科学院上海生物科学研究所上海国家蛋白质科学中心,上海200031; 中国科学院生物物理研究所生物大分子国家重点实验室,北京100101; [email protected] [email protected].

Zihe Rao 6(饶子和)

6Laboratory of Structural Biology, School of Life Sciences, Tsinghua University, Beijing 100084, China; National Center for Protein Science Shanghai, Shanghai Institutes of Biological Sciences, Chinese Academy of Sciences, Shanghai 200031, China; National Laboratory of Biomacromolecules, Institute of Biophysics, Chinese Academy of Sciences, Beijing 100101, China; State Key Laboratory of Biotherapy and Cancer Center, Sichuan University, Chengdu, Sichuan 610041, China; Collaborative Innovation Center for Biotherapy Chengdu, Sichuan 610041, China 清华大学生命科学学院结构生物学实验室,北京100084; 中国科学院上海生物科学研究所上海国家蛋白质科学中心,上海200031; 中国科学院生物物理研究所生物大分子国家重点实验室,北京100101; 四川大学生物治疗与癌症中心国家重点实验室,四川成都610041; 生物治疗协同创新中心,四川成都610041

用谷歌翻译的论文摘要内容是:

[冠状病毒(CoV)的非结构蛋白14(nsp14)对于病毒复制和转录很重要。 N末端外切核糖核酸酶(ExoN)域在防止致死突变中起校对作用,C末端域用作mRNA封端的(鸟嘌呤-N7)甲基转移酶(N7-MTase)。这两个功能的分子基础是未知的。在这里,我们描述了严重急性呼吸综合征(SARS)-冠状病毒nsp14与其激活非结构蛋白10(nsp10)和功能性配体的复合物的晶体结构。一分子nsp10与nsp14的ExoN相互作用以使其稳定并刺激其活性。尽管nsp14 ExoN的催化核心让人想起校对的核酸外切酶,但两个锌指的存在使它与同系物区分开。诱变研究表明,这两个锌指对nsp14的功能至关重要。我们表明,DEEDh(五个催化氨基酸)主题驱动核苷酸切除。 N7-MTase结构域表现出非典型的MTase折叠,具有罕见的β-折叠插入和周围的锌指。帽前体鸟嘌呤-P3-腺苷-5’,5′-三磷酸和S-腺苷甲硫氨酸在两个β-折叠之间高度收缩的口袋中紧密结合以完成甲基转移。据我们所知,我们的研究提供了RNA病毒校对涉及的nsp14-nsp10复合体的结构的第一印象。]

论文发表时间信息:Proc Natl Acad Sci U S A . 2015 Jul 28(2015年7月28日);112(30):9436-41. doi: 10.1073/pnas.1508686112. Epub 2015 Jul 9.

关于饶子和的视频资料中科大校友饶子和院士团队成功解析非洲猪瘟病毒结构(沙漠里的绿茶 2019年10月20日发布)

(文章内容仅代表作者个人观点)

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87654321
3 月 之前

病毒共匪造,放毒共匪干

0

NewFOC

11月 19日